Thèse Conception d'Ingrédients Hybrides Protéines Végétales-Protéines Animales par Haute Pression Compréhension et Pilotage des Mécanismes d'Assemblage H/F - Doctorat.Gouv.Fr

Établissement : Université de Montpellier École doctorale : I2S - Information, Structures, Systèmes Laboratoire de recherche : L2C - Laboratoire Charles Coulomb Direction de la thèse : Rozenn LE PARC ORCID 0000000340383221 Début de la thèse : 2026-10-01 Date limite de candidature : 2026-05-04T23:59:59 Les protéines ont une capacité remarquable à s'assembler en architectures hiérarchiques complexes, depuis l'état monomérique jusqu'aux assemblages supramoléculaires. Ces processus reposent sur des interactions modulées par des propriétés telles que la flexibilité conformationnelle, la charge ou l'hydrophobicité, ouvrant la voie à une ingénierie fine des structures protéiques. Si l'influence de la température sur la structuration et l'agrégation des protéines est bien documentée, les mécanismes de coassemblage sous haute pression demeurent insuffisamment compris, en particulier pour les systèmes hybrides associant protéines végétales et animales.
Cette thèse vise à étudier les mécanismes de coassemblage sous haute pression de systèmes hybrides composés de protéines de pomme de terre et de protéines du lait, choisies comme systèmes modèles en raison de leurs structures et comportements interfaciaux contrastés. La haute pression induit des modifications conformationnelles spécifiques - telles que le dépliement partiel, l'exposition de zones hydrophobes et la réorganisation des réseaux de liaisons hydrogène - susceptibles de conduire à des architectures hybrides inédites. L'objectif principal est de relier ces changements conformationnels aux interactions interprotéiques et aux structures supramoléculaires résultantes, en identifiant des régimes représentatifs, reproductibles et pertinents pour l'hybridation protéique.
L'approche expérimentale reposera sur une combinaison d'études exsitu et insitu afin de suivre les trajectoires d'évolution structurale sous pression isostatique (100-600 MPa), à pH et température contrôlés. La première phase portera sur le dépliement et l'agrégation des protéines végétales et animales étudiées séparément. La seconde phase concernera les mécanismes de coassemblage dans les mélanges hybrides. Enfin, la stabilité et la capacité de restructuration des assemblages sélectionnés seront évaluées sous variations contrôlées de pression et de température. Ce travail apportera des connaissances fondamentales nouvelles et permettra d'établir des relations structure-fonction utiles à la conception rationnelle d'ingrédients protéiques hybrides. Le projet s'inscrit dans le cadre de la transition écologique et de la transition protéique, qui constituent des enjeux scientifiques, industriels et sociétaux majeurs pour l'agroalimentaire. Le secteur est confronté à la nécessité de réduire la part des protéines animales et des additifs de synthèse, tout en maintenant des propriétés technologiques élevées (texture, stabilité, aptitude aux procédés). Ces contraintes sont renforcées par la demande croissante de formulations clean label, reposant sur des ingrédients naturels, peu transformés et à la liste simplifiée.
Les formulations hybrides associant différentes protéines alimentaires apparaissent comme une voie prometteuse pour recréer des architectures protéiques complexes capables d'assurer ces fonctions. Toutefois, leur conception repose encore largement sur des approches empiriques, en raison d'un manque de compréhension des mécanismes fondamentaux d'interaction et d'assemblage entre protéines de natures différentes.
Dans ce contexte, la haute pression est envisagée comme un levier thermodynamique non thermique permettant de moduler les états conformationnels des protéines et la compétition entre interactions. Cette thèse a pour objectif principal de fournir une compréhension mécanistique fondamentale des effets de la haute pression sur les systèmes protéiques hybrides .
Elle vise à comprendre comment la haute pression module les états conformationnels des protéines, à l'échelle moléculaire, dans des systèmes protéines de pomme de terre/protéines issues du lait. Il s'agit d'analyser l'impact de ces modifications conformationnelles sur les interactions interprotéiques, qu'elles soient végétales, animales ou croisées. Nous cherchons à élucider les voies d'autoassemblage et de coassemblage menant à la formation d'architectures supramoléculaires hybrides sous haute pression. La caractérisation les structures formées aux échelles moléculaire et supramoléculaire permettra d'identifier des régimes d'organisation représentatifs et reproductibles.

Établir des relations structure-fonction fondamentales, aujourd'hui encore peu décrites pour les systèmes hybrides végétal-animal, qui serviront de cadre conceptuel pour la transposition applicative. Enfin Cette thèse constitue le socle scientifique indispensable à l'évaluation fonctionnelle et applicative des architectures hybrides identifiées. L'étude s'appuie sur une stratégie expérimentale intégrée, associant :
des études exsitu, visant à caractériser les structures et assemblages stabilisés après traitement sous pression ;
des études insitu, permettant de suivre les trajectoires d'évolution structurale des protéines et des assemblages pendant l'application de la pression.
Les protéines alimentaires d'intérêt sont d'abord étudiées séparément comme systèmes modèles, afin d'identifier les régimes de dépliement, d'agrégation et d'autoassemblage induits par la pression.
La méthodologie mobilise des techniques complémentaires de caractérisation structurale et conformationnelle (spectroscopie, diffusion, analyses multiéchelles) afin de relier les modifications conformationnelles induites par la pression (dépliement partiel, exposition de régions hydrophobes, réorganisation des réseaux de liaisons hydrogène),aux interactions interprotéiques, et aux architectures supramoléculaires formées.

Le/la candidat·e devra posséder un master ou un diplôme d'ingénieur, avec une solide formation en physicochimie, biophysique ou physique de la matière molle, avec un intérêt marqué pour les protéines et les systèmes complexes. Une bonne maîtrise des méthodes expérimentales de caractérisation structurale (spectroscopie, diffusion, analyses multiéchelles) est attendue. Le/la candidat·e devra faire preuve d'une forte capacité d'analyse, de modélisation conceptuelle et de rigueur scientifique. Une motivation pour le travail interdisciplinaire et collaboratif est essentielle.